G蛋白偶联受体结构
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- 2025-05-06 03:52:19
G蛋白偶联受体是膜内在蛋白，包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，将其分为膜外N端、膜内C端以及三个膜外环与三个膜内环。受体的膜外部分通常带有糖基化修饰。膜外环上含有两个高度保守的半胱氨酸残基，通过形成二硫键稳定空间结构。某些光敏感通道蛋白如Channelrhodopsin与G蛋白偶联受体相似，同样具有七个跨膜螺旋，但还包含一个跨膜离子通道。脂联素受体如ADIPOR1和ADIPOR2也具有七个跨膜域，但它们以相反方向跨于膜上，不与G蛋白相互作用。早期研究基于G蛋白偶联受体与细菌视紫红质之间的微弱相似性，后者结构通过电子衍射和X射线晶体衍射实验获得。2000年，第一个哺乳动物G蛋白偶联受体——牛视紫红质的晶体结构被揭示。2007年，人类G蛋白偶联受体结构首次解出。随后，β2肾上腺素能受体的更高分辨率结构发布，显示出与牛视紫红质的高相似度，但第二膜外环构象不同，构成了配体结合位点的“盖子”，使建立同源模型变得困难。激活的G蛋白偶联受体结构显示了膜外部分与配体结合后导致膜内部分构象变化，特别是第五与第六跨膜螺旋之间的膜内环向外移动。激活的β2肾上腺素能受体与G蛋白复合体结构显示，G蛋白α亚基结合在上述运动产生的空穴处。
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