米氏常数（酶的活力常数Km）如何计算
- 培训职业
- 2025-05-06 15:47:38
米氏方程（双倒数方程）的表达式：
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中Km值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。
影响因素：
1、底物浓度对酶促反应速度的影响：
当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。
2、温度对酶反应速度的影响：
一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下，反应速度最大。
3、pH值对酶反应速度的影响：
酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。酶作用存在最适pH提示酶分子活性基团的电离状态、底物分子及辅酶与辅基的电离状态都与酶的催化作用相关，但酶的最适pH也不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。
以上内容参考：百度百科-米氏方程
多重随机标签