影响酶活性的条件实验

影响酶活性的条件实验：细胞中几乎所有的化学反应都是由酶来催化的，酶活性是指酶催化一定化学反应的能力，其大小可以通过检测单位时间内产物（生成物）的生成量获得。人体消化道不同部位的消化液pH不同，如唾液pH为6.2～7.4，胃液pH为0.9～1.5，小肠液的pH为7～9。

酶活力（enzyme activity）也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高；反之，速率越慢，酶的活力就越低。

测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。酶活力的测定既可以通过定量测定酶反应的产物或底物数量随反应时间的变化，也可以通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如黏度变化来测定。

通常是在酶的最适pH值和离子强度以及指定的温度下测定酶活力。在最适条件下，1分钟转化1微摩尔底物所需的酶量为一个酶活力单位（u）。每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活力越高则酶越纯。

每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达36×106每分，催化周期为1.7微秒。

关于别构酶的变构机制：

有两种模型。齐变模型（M.W.C.）认为酶分子中所有亚基的构象相同，无杂合状态。在低活性的紧张态（tight，T）和高活性的松弛态（relaxed form，R）之间存在平衡，效应物使平衡移动，从而改变酶的活性。此模型不适于负协同的酶。

序变模型（K.N.F.）则认为各个亚基可以杂合存在，变构是由于配体的诱导，而不是因为平衡的移动。协同性取决于与配体结合的亚基对空位亚基的影响。此模型对两种酶都适用。