氨基酸的简称有哪些

甘氨酸（Gly）

丙氨酸（Ala）

缬氨酸（Val）

亮氨酸（Leu）

异亮氨酸（Ile）

苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）

酪氨酸（Tyr）

天冬氨酸（Asp）

天冬酰胺（Asn）

谷氨酸（Glu）

赖氨酸（Lys）

谷氨酰胺（Gln）

甲硫氨酸（Met）

丝氨酸（Ser）

苏氨酸（Thr）

半胱氨酸（Cys）

脯氨酸（Pro）

组氨酸（His）

精氨酸（Arg）

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，分子中含有氨基和羧基两种官能团。根据氨基连在碳链上的不同位置，氨基酸可分为α-、β-、γ-等不同类型，但蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，且自然界中仅有二十几种，它们是构成蛋白质的基本单位。

氨基酸参与代谢的具体途径包括：

1. 氧化脱氨基：首先发生脱氢反应生成亚胺，然后水解，生成的H2O2在过氧化氢酶催化下分解为H2O和O2，避免对细胞的毒性影响。

2. 非氧化脱氨基作用：包括还原脱氨基（在严格无氧条件下）、水解脱氨基、脱水脱氨基、脱巯基脱氨基、氧化-还原脱氨基（两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨）、脱酰胺基作用。

3. 转氨基作用：大部分氨基酸（除Gly、Lys、Thr、Pro外）能参与转氨基作用，将α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移，生成相应的酮酸和氨基酸。

4. 联合脱氨基：通过转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，迅速脱去氨基。例如，谷氨酸脱氢酶催化α-氨基转移到α-酮戊二酸上，生成α-酮酸和Glu，随后L-Glu脱氨酶催化下脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放氨。

骨骼肌、心肌、肝脏、脑等组织主要通过嘌呤核苷酸循环实现联合脱氨基。